糖基化新发现

自转运蛋白是一类特殊的细菌表面蛋白，对细菌的粘附、入侵和细胞毒性有重要影响。这类蛋白主要由三部分组成：N末端可剪切的信号肽、中间的passenger结构域和C端的β结构域，其中passenger结构域是其发挥功能的部分。

北京生命科学研究所的研究团队，对细菌自转运蛋白进行了深入研究，揭示了一个影响细菌毒力的糖基化体系。这一成果发表在九月十日的Cell Host & Microbe杂志上，文章的通讯作者是北京生命科学研究所的邵峰研究员。邵峰研究组主要研究方向为在病原细菌感染宿主和宿主先天性免疫防御的分子机制，曾发表多篇Nature，Science，Cell杂志文章。

自转运蛋白的passenger结构域，能够穿过膜锚定的桶状结构将毒力因子运送到细菌表面。肠杆菌中的自转运蛋白存在着普遍的糖基化，比如扩散粘附性大肠杆菌DAEC中的AIDA-I和产肠毒素大肠杆菌的TibA。

研究人员发现，AIDA-I在细胞质内被自转运黏附素庚糖基转移酶（autotransporter adhesin heptosyltransferase ）AAH和AAH2糖基化。而AIDA-I的庚糖基化决定了DAEC对宿主细胞的粘附。

这项研究将AAH/AAH2定义为细菌自转运蛋白庚糖基转移酶BAHT（bacterial autotransporter heptosyltransferase），这类蛋白含有铁离子，以十二聚体的形式存在。

研究人员分析了庚糖基化TibA的结构，鉴定了35个庚糖连接模式。柠檬酸杆菌（Citrobacter rodentium）也具有类似AIDA的自转运蛋白——CARC。研究显示，柠檬酸杆菌在小鼠体内扎根，需要CARC的庚糖基化。