蜘蛛丝蛋白的结构

很多蛋白在高浓度时都形成纤维状结构，但蜘蛛网蛋白（有高度重复片段，侧面为非重复性末端区域）却有不同行为。它们在存放于高浓度时具有非常好的可溶性，但可根据需要转化成极为坚固的纤维。使这一点成为可能的分子机制尚不清楚，但本期Nature上两篇结构研究论文提供了新线索。

Askarieh等人发表了来自一种名为“Euprosthenops australis”的织网蜘蛛的一个拖丝蛋白“蜘蛛丝蛋白”的N-端区域的1.7X-射线晶体结构。该结构显示了这种高度保守的区域何以能够通过防止蜘蛛丝蛋白的过早积累、以及通过在pH值降低时沿蜘蛛丝伸出管触发聚合反应来调控蜘蛛丝的组装。

Hagn等人确定了来自常见园蛛科蜘蛛“Araneus diadematus”的拖丝蛋白“丝心蛋白-3”的C-端NR区域的溶液结构。他们观察到了该蛋白的存储和组装形式之间由化学或机械刺激激发的一个构形切换。